lunes, 30 de mayo de 2011

Proteínas de la Soya

MARIA CAMILA ACEVEDO TORRES
MARIA CAMILA MEJIA LOPEZ
JASSON DAVID NEIRA



Es una especie de la familia de las leguminosas  cultivada por sus semillas, de medio contenido en aceite y alto de proteína. El grano de soja y sus subproductos (aceite y harina de soja, principalmente) se utilizan en la alimentación humana y del ganado. Se comercializa en todo el mundo, debido a sus múltiples usos.
El cultivo de soja es un factor muy valioso si se efectúa en el marco de un cultivo por rotación estacional, ya que fija el nitrógeno en los suelos, agotados tras haberse practicado otros cultivos intensivos. En cambio, el monocultivo de soja acarrea desequilibrios ecológicos y económicos si se mantiene prolongadamente y en grandes extensiones.
Características Del Grano De  Soya
La semilla de soya se compone de proteínas, lípidos, hidratos de carbono y minerales; siendo las proteínas y los lípidos las partes principales, constituyendo aproximadamente un 60 %  de la semilla. Las proteínas tienen un alto contenido del aminoácido lisina comparado con otros cereales.
Se considera que la semilla de soya limpia y seca con un 12 % de humedad puede ser almacenada hasta por 2 años sin pérdida alguna de su calidad. 
Solubilidad de las proteínas de soya
En medio acuoso, un 85% del nitrógeno es soluble a pH 2 ò 7 (y a pH 11 puede solubilizarse hasta un 95%). Las globulinas principales constituyentes proteicos, son insolubles en una zona de pH (3,7-5,2) situada en torno de su punto isoeléctrico (pH 4,2-4,6) pero pueden solubilizarse progresivamente a esos mismos pH por aumento de la fuerza iónica hasta un valor de 0,5. A un pH 7, las proteínas de la soja se expanden entre las fuerzas iónicas 0 y 0,1 y se solubiliza aun más. 
Después de la disolución en el agua o a un pH ligeramente alcalino, las proteínas de soja pueden separarse en varias fracciones por cromatografía, electroforesis, ultracentrífuga etc.
Principales Proteínas de la Soya
Ø  La Globulina 11 S
Ø  La Globulina 7 S
La globulina 11 S representan por si solas mas del 70%  de las proteínas del grano de soya. La relación globulina 11S/globulina7S  esta compendia entre 0.5 y 3 según la variedad de soya. Ambas proteínas son motivo de  estudios profundos, tanto en el aspecto bioquímico como tecnológico.
GLOBULINA 11 S o GLICININA
Este constituido de 12 sub-unidades 6 de carácter acido(A) y 6 de carácter básico (B) relativamente hidrófobas. Al parecer esta proteína contiene dos grandes grupos distintos (I, II) de subunidades a (MM 31000a 38000) Dalton y de subunidades B (18000 a 20000) Dalton. Estudios recientes demuestran que cada subunidad A esta asociada a cada subunidad B.
El modelo estructural de la glicinina donde la subunidades está dispuesta en dos hexágonos idénticos superpuestos, que aseguran una conformación globular rígida de la molécula.
Funciones:
1. Se caracteriza porque procede de semillas de una especie de cultivo vegetal, expresada en las semillas y de ningún otro tejido vegetativo de la planta, y que aparece rápidamente en el curso de las fases precoces (imbibición) de la germinación y de los procedimientos de pre-germinación de las semillas.
2. Utilizable en agricultura como marcador molecular para la determinación del estado de germinación de las semillas y para seguir, de modo continuo, el desarrollo de procedimientos de tratamiento de semillas (pre-germinación).
LAS HEMAGLUTININAS DE SOJA
Son capaces de fijarse específicamente a las células de Rhizobium japonicum, bacteria que formando nódulos fija el nitrógeno en las raíces de soja. Cabria preguntar si las hemaglutininas no tienen por función reconocer los polisacáridos presentes en la superficie de estas bacterias. En los granos de soya hay varios inhibidores de proteasas, al igual que en los granos de muchas otras plantas. Estos inhibidores a causa de sus bajas masas moleculares, se encuentran en la fracción proteica 2S.
            Usos Alimenticios                           Aplicaciones Cárnicas.
§  Aliños de Ensalada                            -  Productos de Pollo
§  Sustituto de la carne picada               - Productos Cárnicos
§  Bebidas de Polvo                               - Productos Emulsificador.
§  Chocolate Blanco
§  Quesos Nata No Lácteos
§  Postres Congelados
§  Panes, y Sopas
       Aplicaciones en Lácteos                     Usos Industriales
*      Yogurt                                            - Emulsionar y dar textura.
*      Quesos                                          -  Adhesivos, Asfalto
*      Bebidas Proteicas                         -  Resinas, Cosméticos.
*      Helados                                         -  Cueros sintéticos, Pinturas
*      Postres                                          -  Pesticidas, Fungicidas
-       Plásticos, Fibras Textiles

Caseína

Henry Giovany Cárdenas
Estaban Camilo Rodriguez
Manuel Guillermo Mora

La caseína compone el 80% total de las proteínas de la leche de vaca; son proteínas fosforadas que entran en el grupo de las globulinas, son solubles y poseen una gran capacidad de retención de agua. Tiene un peso molecular aproximado de 20.000 – 25.000 Da.
Esta se compone de fracciones: caseína a, caseína b y caseína k que se diferencian en su peso molecular y en la cantidad de grupos fosfato que llevan unidos. Las proporciones en las que aparece cada especie son, a: 50%; b: 30%; k: 15%; g: 5%. La caseína en la leche aparece en forma de sal cálcica con una estructura bastante compleja:

La parte hidrófoba de la caseína queda hacía adentro y la hidrofílica hacía afuera. La caseína puede ser coagulada o precipitada mediante su punto isoeléctrico 4,6 ya que se encuentra cargada negativamente en la leche o inducida enzimáticamente (cuajar o renneting), para  dar productos como queso, yogur, kéfir, cuajada, nata o leche agrias (buttermilk), la caseína para la industria de alimentos (emulgente, espumante, gelificante).

Gluten

   

        Adriana Milena Suarez, Meliza Moreno, Natalia Andrade

       El gluten es un complejo de proteínas insolubles compuesto   de prolaminas y glutelinas, que tienen la propiedad de aglutinarse cuando se las mezcla con agua, formando una red o malla denominada igualmente gluten. Se encuentra en la semilla de muchos cereales, principalmente del trigo, donde constituye hasta el 80 % de su facción proteica, pero también en la cebada, el centeno y la avena, entre otros.
El gluten de trigo es un polvo color amarillento y su sabor es suave respecto del trigo. Entre sus características físicas principales se incluyen: el contenido de proteínas (75% mínimo), de humedad (10% máximo), de grasa (2% máximo), de cenizas (2% máximo), la absorción de agua (150-200%) y la granulometría (el 100% pasa por una malla de 50 mm).
El gluten está compuesto de dos grupos proteicos básicos :gluteninas y gliadinas.
*      Gluteninas: es extremadamente elástica y proporcionan además una baja extensibilidad siendo las proteínas que dan fuerza al gluten durante el amasado. Su función es  darle estabilidad de la red de proteínas cuando estas se enlazan mediante el enlace disulfuro desarrollando cadenas largas durante el amasado del pan.
*      Gliadina: La gliadina es una glucoproteína presente en trigo y otros cereales dentro del géneroTriticum.

Estructura de la proteína: La estructura primaria de una proteína es su secuencia de aminoácidos, que se forma al unirse el grupo carboxilo —un átomo de carbono (C), dos átomos de oxígeno (O) y un átomo de hidrógeno H)— de un aminoácido con el grupo amino (NH2) del siguiente aminoácido, mediante un enlace peptídico. Cada proteína es una cadena larga constituida por muchos aminoácidos, y por cada enlace peptídico que se forma se libera
una molécula de agua.
Cereales que no tienen gluten:
*      Maíz
*      Trigo sarraceno o alforfón
*      Cereales andinos, como la quinua
*      Amaranto
*      Sorgo, teff
*      Arroz integral: El arroz en sí mismo no contiene gluten, pero al procesarse o refinarse muchas veces se le añaden sustancias que lo contienen.
La formación del gluten, ocurre con rotura de  puentes disulfuros a causa de la acción mecánica, extensión de las cadenas de proteína y formación de nuevos enlaces  intercatenarios que forman una superestructura elástica y deformable.
Usos:
*      Panificación.
*      Pastas.
*      Embutidos.
*      Productos dietéticos.
*      Cereales para desayuno.
*      Alimentos para animales domésticos.
*      Dietas para peces.
*      Entre otros.
Alimentos donde podemos  encontrar el gluten:
*       Harinas de trigo, centeno, cebada, y triticale, y todos aquellos alimentos que los contengan como fideos y panes.
*        Productos de pastelería en general, bebidas malteadas, cervezas, etc.
*       Embutidos de carne y pollo como mortadelas, salchichas y salchichones.
*       Barras dietéticas de granola.
*       Purinas para peces y animales domésticos.

Composición  de las proteínas::
Hay  mayor contenido de glutamina en el maíz ( 50-55) y hay un   contenido medio en  los cereales como  HRS y durum( 45 y 50) y en menor porcentaje en el arroz ( 1-5). Y hablando de la gliadina el que esta en mayor porcentaje es el arroz( 85-90)
Y la cebada en intermediario( 35-40) y bajo la avena con 5.
Enfermead célica:
La enfermedad celíaca es una alteración estructural del intestino delgado que está causada por la intolerancia a una proteína llamada gluten, concretamente a uno de sus componentes, la gliadina.
Se caracteriza por:
*      Mala absorción de nutrientes: lípidos, glúcidos, prótidos, vitaminas y minerales.
*      Atrofia de las vellosidades del intestino delgado
*      Mejoría en la supresión del gluten en los alimentos


Ovoalbúmina

LUIS EDUARDO SAENZ MONCALEANO
HUGO ALEXANDER ORTIX RUIZ


La ovoalbúmina es una fosfoglicoproteína con un peso molecular aproximado de unos 42.7 KDa.
Es la principal proteína de la clara del huevo (60-65% del peso de la clara de huevo). Pertenece a la súper familia proteínica de las serpinas.  Además de tener el mejor perfil proteico que se puede encontrar en un alimento, la clara contiene vitaminas y minerales y aporta aproximadamente 17 calorías. Es una proteína de referencia en bioquímica y es conocida en la industria alimentaria por sus propiedades como transportadora, estabilizadora y formadora de emulsiones.

 CARACTERISITICAS:

Se desnaturaliza fácilmente con el calor. Es la proteína de mayor valor biológico ya que tiene muchos de los ocho aminoácidos esenciales. Es rica en cisteína y metionina  y presenta grupos sulfhídrilos. La presencia de estos grupos sulfhidrilos hacen una gran contribución aparte del sabor, textura y aroma característicos del huevo.

USOS:

Como agente de encolado en la clarificación de los vinos, suplemento alimenticio, en la industria panadera y de repostería como estabilizador y espumante y tratamiento de intoxicaciones por algunos metales pesados.

PROPIEDADES:

 Insoluble en agua, soluble en soluciones alcalinas, resistente a tratamientos térmicos suaves (coagula a 80ºC) y rica en cisteína y metionina.

HUEVO DESHIDRATADO:

Produce huevo con la ventaja de estar pasteurizados, con lo que se eliminan los riesgos de contaminación microbiológica y de agentes patógenos como la salmonella. Son productos homogéneos y estandarizados, que permiten mejor control en la calidad de la producción.

APLICACIONES MEDICINALES:

En los casos especiales de intoxicación por metales pesados (tales como el hierro) se puede administrar unas dosis de ovoalbúmina. La ovoalbúmina está relacionada con los metales pesados y su misión es la de atrapar los iones de los metales pesados debido a la presencia de las uniones sulfhídricas de la proteína. Su coagulación tras el proceso de absorción previene la absorción de metales en el tracto gastrointestinal previniendo el envenenamiento.
En algunos casos, es utilizada para aliviar quemaduras o como regenerador de la piel.

Proteínas del Huevo

Vivian Muñoz, Lizeth Torres,  Edinsson Vargas

El huevo de gallina esta constituido por 10.5% de cascara en tanto la parte comestible esta formada por 58.5% de albumen o clara y 31.0% de yema, cuyos componentes son proteínas y lípidos que le confieren alto valor nutritivo.


Componente
Huevo entero (%)
Yema (%)
Clara (%)
Agua
74.0
50.0
87.8
Proteínas
12.9
16.0
10.9
Hidratos de C.
0.4
0.6
0.2
Lípidos
11.5
30.6
0.2
Cenizas
0.7
2.0
0.3


OVOALBÚMINA
Es la proteína mas abundante y esta tanto glicosilada como fosforilada en sus residuos de serina. Estas modificaciones permiten separarlas en tres fracciones: A1,A2,A3; asimismo, la presencia de cuatro grupos sulfhidrilo la hacen muy reactiva y fácilmente desnaturalizable.
Existen alergias alimentarias a los huevos debido a la alergia que se pueda tener a esta proteína del huevo.
La proteína coagula a 80 °C y esto se debe tener en cuenta al cocinar huevos, la primera proteína del huevo en coagular es la ovotransferina (70 °C).
Esta proteína forma parte de los piensos dados en la industria avícola para alimentar a las crías. También se puede proporcionar en combinación con hidrato de carbono para regenerar a aves débiles.
APLICACIONES MEDICINALES
En los casos especiales de intoxicación por metales pesados se puede administrar unas dosis de ovoalbúmina. La ovoalbúmina está relacionada con los metales pesados y su misión es la de atrapar los iones de los metales pesados.
OTRAS PROTEINAS DEL HUEVO
CONOALBUMINA: contiene manosa y glucosamina, 13 enlaces disulfuro por molécula.
OVOMUCOIDE: tiene un elevado porcentaje de carbohidratos.
LIZOSIMA: glucoproteina de 129 aminoácidos con actividad enzimática.
OVOMUCINA presenta 30% de carbohidratos.
IMPORTANCIA
Las proteínas de la yema sirven fundamentalmente como fuente de nitrógeno para el embrión. Se pueden separar por centrifugación, para obtener el plasma y los gránulos, en los que se dividen en tres tipos de componentes.

PROLINA

YULIET PAOLA GALINDO SOTO
MARIA ALEJANDRA RODRIGUEZ

La prolina es un aminoácido proteico condicionalmente esencial.
 cuando no son ingeridos en cantidad suficiente a través de la alimentación, pueden ser producidos por el organismo a partir de otros aminoácidos esenciales o de precursores que contengan carbono e hidrógeno.
CARACTERISTICAS
·         La prolina (Pro, P) es uno de los aminoácidos que forman las proteínas de los seres vivos. En el ARN mensajero está codificada como CCU, CCC, CCA o CCG.
·         Aunque no posee un grupo  amino, en ocasiones es referida erróneamente como un aminoácido.
·         Se forma directamente a partir de la cadena pentacarbonada del ácido glutámico, y por tanto no es un aminoácido esencial
·         Es una molécula hidrófoba. Su masa molar es 115,13 g/mol
·         La prolina está involucrada en la producción del colágeno. Está también relacionada con la reparación y mantenimiento de los músculos y huesos.
·         la prolina es la que confiere flexibilidad a la molécula de inmunoglobulina en la región de bisagra de esta
ESTRUCTURA Y COMPOSICION
ESTRUCTURA Y COMPOSICION

La prolina es un iminoácido, es decir, su grupo amino no es un grupo amino primario, como los de los demás aminoácidos, sino secundario. La presencia del anillo impide el giro sobre ese enlace, y consecuentemente la organización de la estructura secundaria de la proteína.
SU IMPORTANCIA
La función principal de la L-prolina es participar de la estructura de las moléculas proteicas de colágeno y elastina; encontradas en el organismo. Su derivado, la hidroxiprolina también forma parte de la estructura de estas moléculas, sin embargo, en menores cantidades en la elastina en relación al colágeno. Mejora la textura de la piel y ayuda en la producción de colágeno, fortaleciendo las articulaciones, tendones y músculo cardiaco.
ALGUNOS  ALIMENTOS EN LOS QUE SE PUEDEN ENCONTRAR LA PROLINA
Las principales fuentes de L-prolina son carnes por regla general, huevos y leche y derivados.  Este aminoácido también puede ser  encontrado en alimentos de origen vegetal, sin embargo en menores cantidades como castañas, cacahuate, nueces, avellana, guisante, frijol, maíz, centeno, cebada, mantequilla, ajo, cebolla, remolacha, zanahoria, calabaza, nabo, setas, diversas hortalizas y frutas.
La prolina, el aminoácido libre más importante de la miel
ü  se encuentra en un porcentaje medio del 50-85% coN respecto a los demás aminoácidos
ü  Las mieles genuinas deben contener un mínimo de 180 mg prolina/Kg miel; sin embargo, es necesario considerar que existen grandes variaciones según el tipo de miel y la zona de producción.
ü  Este componente de la miel está involucrado en la producción del colágeno, también esta relacionado con la reparación y mantenimiento de los músculos y huesos.
ENFERMEDADES
Se han realizado estudios enfocados en que la falta de dicho aminoácido en forma de un gen llamado  pirrolina-5-carboxilato 1 reductasa podría generar un tipo de enfermedad dermatóloga de envejecimiento cutáneo denominada cutis laxa tipo 2, la cual produce flacidez en la piel de manos, pies y del rostro, también puede tener algunos efectos en el cerebro
HIPERPROLINEMIA: de tipo I es un error congénito del metabolismo de la prolina que se caracteriza por la presencia de niveles elevados de prolina en plasma y orina. Se desconoce su prevalencia.
Generalmente se considera como un trastorno benigno, aunque se ha descrito la asociación con anomalías renales, ataques epilépticos y otras manifestaciones neurológicas, así como ciertas formas de esquizofrenia. Se transmite de forma autosómica recesiva, estando provocada por mutaciones en el gen que codifica para la prolina deshidrogenasa o prolina